Ang mga aktibong site ng enzyme: istraktura, katangian. Sino ang nakatuklas sa aktibong site ng enzyme? Ano ay tinatawag na ang mga aktibong site ng enzyme?

Lahat kami narinig ng mga enzymes, ngunit ito ay malamang na hindi na ang bawat isa sa atin ng husto alam eksakto kung paano ang mga sangkap ay nakaayos, at kung bakit sila ay kinakailangan. Ang artikulong ito ay makakatulong upang maunawaan ang mga istraktura at mga function ng mga enzymes (enzymes) sa pangkalahatan, at ang kanilang aktibong centers sa mga partikular na.

pananaliksik kasaysayan

Noong 1833, Pranses botika Anselme Payen kilalanin at ilarawan ang mga katangian ng enzyme amylase.

Ang ilang mga taon mamaya, Louis Pasteur, pag-aaral ng conversion ng mga sugars sa alak na kinasasangkutan ng lebadura, iminungkahing na ang prosesong ito ay dahil sa mga kemikal na bumubuo sa lebadura.

Sa katapusan ng siglo XIX physiologist Villi Kyune unang likha ang salitang "enzyme".

German Eduard Buchner sa 1897 na tinukoy at inilarawan zymase - enzyme complex na catalyzes ang conversion ng sucrose sa ethanol reaksyon. Sa likas na katangian zymase na pagkarami-rami sa lebadura.

Hindi ito ay kilala kung kailan at kung sino ang nagpadilat ng mga aktibong site ng enzyme. pagkatuklas na ito ay na-credit ng mga Nobel pinagpipitagan botika Edaurdu Buchner, American biologist James Sumner at iba pang mga kilalang mga siyentipiko na nagtrabaho sa ang pag-aaral ng enzymatic katalisis.

Pangkalahatang impormasyon tungkol sa enzymes

Sariwain sa alaala na enzymes - sangkap ng protina kalikasan, na kung saan magsagawa ng mga paggana sa buhay na organismo catalysts ng reaksyon kemikal. enzyme ay may mga bahagi na kung saan hindi direktang makilahok sa mga ito, ang daloy ng reaksyon ay nagbibigay ng isang aktibong sentro ng enzyme.

Narito ang ilan sa mga katangian ng mga enzymes:

1) Efficiency. Ang isang maliit na halaga ng katalista sapat upang mapabilis ang chemical reaction ng 10 ⁶ beses.

2) pagtitiyak. Isang enzyme ay hindi unibersal katalista ng anumang reaksyon sa cell. Para enzyme ipinahayag pagtitiyak ng pagkilos: ang bawat enzyme catalyzes lamang ng isa o ilang mga katulad na mga reaksyon na may substrates (ang reactant feed), ngunit ang iba pang mga kemikal reagents para sa parehong likas na katangian, ang mga enzyme ay maaaring maging walang silbi. Pakikipag-ugnayan sa mga naaangkop na substrates at ang karagdagang acceleration sa mga reaksyon ay nagbibigay ng isang aktibong sentro ng enzyme.

3) I-clear Aktibidad. Ang enzyme aktibidad sa mga cell ay patuloy na nagbabago mula mababa hanggang mataas.

4) Walang halo ng mga tiyak na enzymes sa cell ay hindi pare-pareho at maaaring mag-iba depende sa mga panlabas na mga kondisyon. Ang ganitong mga enzymes sa biology na tinatawag inducible.

pag-uuri ng mga enzymes

Sa kaayusan nito, ang enzymes ay maaaring nahahati sa simple at complex. Simple binubuo ng eksklusibo ng mga amino acid residues, ay masalimuot di-protina grupo ng mga sangkap. Complex tinatawag coenzyme.

Sa pamamagitan ng uri ng enzyme catalysed reaksyon ay nahahati sa:

1) Oxidoreductases (catalyze redox reaksyon).

2) Transferases (inilipat sa magkahiwalay na mga grupo ng mga atoms).

3) Lyases (biyakin chemical bonds).

4) Lipase (connection porma sa reaksyon dahil sa ang enerhiya ng ATP).

5) Isomerases (uchuvstvuyut reaksyon interconversion ng isomers).

6) Hydrolases (catalyze reaksyon kemikal sa pamamagitan pantunaw sa bonds).

istraktura enzyme

Enzyme - isang kumplikadong tatlong-dimensional na istraktura, na kung saan ay binubuo pangunahin amino acid residues. Gayundin mayroong isang prosthetic grupo - isang bahagi ng di-protina kalikasan, kaugnay sa mga amino acid residues.

Enzymes - pangunahin globular protina na maaaring pinagsama sa mga komplikadong sistema. Tulad ng ibang mga proteinaceous sangkap, enzymes ay denatured sa pamamagitan ng pagtaas ng temperatura o sa pamamagitan ng pagkakalantad sa ilang mga kemikal. Sa panahon denaturation ay nag-iiba tertiary enzyme istraktura at sa gayon ay ang mga katangian ng aktibong sentro ng enzymes. Bilang isang resulta, ang enzyme aktibidad ay nababawasan kapansin-pansing.

Catalyzed substrate ay karaniwang mas maliit kaysa sa enzyme mismo. Ang pinakamadaling enzyme ay binubuo ng animnapung amino acid residues, at ang aktibong center - lamang dalawa.

May mga enzymes catalytic site amino acids na kung saan ay hindi kinakatawan, at isang organic prosthetic group, o (mas madalas) tulagay pinagmulan - cofactor.

Ang konsepto ng mga aktibong site

Tanging isang maliit na bahagi ng enzyme direkta kasangkot sa chemical reaksyon. Ito bahagi ng enzyme na tinatawag na ang mga aktibong site. Ang mga aktibong site ng enzyme - isang lipid, ng ilang amino acid residues o prosthetic group, na kung saan binds sa isang substrate at catalyzes ang reaksyon. Ang amino acid residues sa mga aktibong site ay maaaring sumapi sa anumang amino acids - polar, nonpolar, siningil, aromatic uncharged.

Ang aktibong enzyme center (ito lipid, amino acids at iba pang mga sangkap na may kakayahang reacting sa reagents) - ang pinaka-mahalagang bahagi ng enzyme, na walang mga sangkap ay magiging walang silbi.

Karaniwan, ang enzyme Molekyul ay may lamang ng isang aktibong site, nagbubuklod na may isa o higit pang magkaparehong mga reagents. Ang amino acid residues sa mga aktibong center nabuo hydrogen, hydrophobic o covalent Bonds, na bumubuo ng isang enzyme-substrate complex.

Ang istraktura ng mga aktibong center

Ang aktibong site ng mga enzymes, simple at complex ay isang bulsa o slot. Ito istraktura ng mga aktibong sentro ng enzyme ay dapat sumunod geometrically at electrostatically substrate, dahil ang isang pagbabago sa ang tersiyaryo istraktura ng enzyme ay maaaring makapagpabago sa mga aktibong site.

Nagbubuklod at catalytic center - lugar ng mga aktibong sentro ng enzyme. Malinaw, ang mga umiiral na site "checks" substrate compatibility, at ini-uugnay sa mga ito, at ang catalytic center ay direktang kasangkot sa reaksyon.

Binding sa mga aktibong sentro ng substrate

Upang ipaliwanag kung paano ang mga aktibong site ng enzyme na kaugnay sa isang partikular na pantauli, ang ilang mga theories ay iminungkahi. Ang pinaka-popular na mga ito - ni Fisher teorya, ito ay ang teorya ng "lock at key". Fisher iminungkahi na mayroong isang enzyme isip na angkop sa bawat substrate sa kanyang pisikal at kemikal na mga katangian. Matapos ang pagbuo ng anumang mga pagbabago ay hindi mangyayari enzyme-substrate complex.

Ang isa pang Amerikano scholar - Daniel Koshland - idinagdag Fisher palagay ng teorya na ang mga aktibong site ng enzyme ay maaaring baguhin ang kanilang mga conformation hangga't hindi akma sa isang partikular na substrate.

Ang kinetika ng enzymatic reaksyon

Mga Tampok enzymatic reaksyon ay nag-aaral biochemistry pribadong sektor - enzyme kinetika. Ang partikular na pag-aaral sa agham ng mga reaksyon na may iba't ibang concentrations ng mga enzymes at substrates, ang pagpapakandili ng ang reaksyon rate sa ang temperatura sa loob ng cell at ang mga katangian ng mga aktibong site ng mga enzymes depende sa pisikal at kemikal na mga parameter ng daluyan.

Enzyme kinetika nagpapatakbo konseptong tulad ng reaksyon rate, activation enerhiya, activation hadlang, molecular aktibidad, tiyak na aktibidad at iba pa. Isaalang-alang ang ilan sa mga konsepto.

Na nagkaroon ng biological reaksyon, ang mga reagents na kinakailangan upang maglipat ng ilang mga enerhiya. Enerhiya na ito ay tinatawag na ang activation enerhiya.

Ang karagdagan ng enzyme sa reactants upang mabawasan ang activation enerhiya. Ang ilang mga sangkap reaksyon nang hindi gumagana ang partisipasyon ng enzymes, dahil sa ang activation enerhiya ay masyadong mataas. Ang reaksyon balanse ay hindi shift sa pamamagitan ng pagdaragdag ng enzyme.

Ang reaksyon rate - ang halaga ng mga produkto na reaksyon ay lumitaw o Naglaho sa yunit ng panahon.

Pagpapakandili ng ang reaksyon bilis sa substrate konsentrasyon dimensionless pisikal na dami characterizes - Michaelis pare-pareho.

Molecular Aktibidad - ang bilang ng mga substrate molecules na ay nai-convert sa isang Molekyul ng enzyme bawat yunit ng panahon.