Protein: istraktura at function. katangian ng mga protina

Bilang ay kilala, protina - ang batayan ng pinagmulan ng buhay sa ating planeta. Ayon sa teorya ng Oparin-Haldane ay coacervate drop, na binubuo ng mga molecule ng peptides, ito ay naging ang batayan ng pinagmulan ng nabubuhay na bagay. Ito ay walang duda dahil ang pagtatasa ng mga panloob na istraktura ng anumang mga miyembro ng biomass ay nagpapakita na ang mga sangkap ay may lahat ng bagay: mga halaman, hayop, microorganisms, fungi, virus. At ang mga ito ay napaka-magkakaibang sa kalikasan at macromolecular.

Ang mga pangalan ng apat na kaayusan, ang mga ito ay magkakatulad:

• protina;
• protina;
• Tinatarget ang polypeptides;
• peptides.

protina molecule

Ang kanilang mga numero ay tunay na walang katiyakan. Sa kasong ito, ang lahat ng mga molecule ng protina ay maaaring nahahati sa dalawang pangunahing mga grupo:

• Simple - binubuo lamang ng amino acid sequence sumali sa pamamagitan ng peptide Bonds;
• complex - Istraktura at istraktura ng isang protina ay nailalarawan sa pamamagitan ng mga karagdagang (prosthetic) grupo protolytic, tinatawag din na cofactors.

Sa kasong ito, ang complex molecules ay mayroon din ng kanilang sariling mga pag-uuri.

Gradation complex peptides

1. Glycoproteins - ay malapit na nauugnay protina at karbohidrat compounds. Ang istraktura ng Molekyul pinagtagpi prosthetic grupo mucopolysaccharides.
2. Lipoproteins - isang complex compound ng mga protina at lipid.
3. Metalloproteins - bilang prosthetic grupo ay ang mga metal ions (bakal, mangganeso, tanso, at iba pa).
4. Nucleoproteins - Feedback protina at nucleic acids (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - tulad ng protina at isang residue ng posporiko acid.
6. Chromoproteids - na halos kapareho sa metalloproteins, ngunit isang elemento na bahagi ng mga prosthetic grupo ay isang kulay kumplikadong (pula - pula ng dugo, berde - kloropila, at iba pa).

Ang bawat grupo ng tinalakay sa istraktura at mga katangian ng mga protina ay magkaiba. Ang mga pag-andar na sila gumanap, at ay mag-iiba depende sa uri ng Molekyul.

Ang kemikal istraktura ng mga protina

Mula sa viewpoint protina - isang mahaba, napakalaking kadena ng mga amino acid residues interconnected mga tiyak na mga bono na tinatawag na peptide. Mula sa gilid istruktura acids umalis branch - radicals. Ito istraktura ng Molekyul ay natuklasan sa pamamagitan E. Fischer sa simula ng XXI siglo.

Sa ibang pagkakataon, protina, istraktura at pag-andar ng mga protina ay nag-aral nang mas detalyado. Ito ay naging malinaw na ang mga amino acids bumubuo sa peptide istraktura, sa kabuuan ay 20, ngunit maaari silang maging ganito ang pinagsama sa iba't ibang paraan. Samakatuwid ay ibinigay ang pagkakaiba-iba ng polypeptide istruktura. Bilang karagdagan, sa proseso ng buhay at ang pagganap ng pag-andar nito protina ay magagawang sumailalim sa isang serye ng mga kemikal transformations. Bilang isang resulta, sila baguhin ang istraktura, at doon ay lubos isang bagong uri ng koneksyon.

Upang basagin ang peptide bono, ibig sabihin, makagagambala ng protina istraktura ng kadena ay dapat na pinili napaka-mahigpit na mga kondisyon (mataas na temperatura, acid o alkalina katalista). Ito ay dahil sa ang mataas na lakas ng covalent Bonds sa Molekyul, lalo, sa peptide group.

Detection ng protina istraktura sa laboratoryo ay isinasagawa gamit ang biuret reaction - epekto sa polypeptide sariwa precipitated haydroksayd, copper (II). Ang complex ng grupong peptide at tanso ions ay nagbibigay ng isang maliwanag na kulay lila.

May apat na pangunahing istruktura ng organisasyon, ang bawat isa ay may sarili nitong mga katangian ng ang istraktura ng mga protina.

Antas ng organisasyon: ang pangunahing istraktura

Tulad ng nabanggit sa itaas, ang peptide - isang pagkakasunod-sunod ng amino acid residues may inclusions, co-enzymes, o walang mga ito. Kaya tinatawag ito ng mga pangunahing istraktura ng Molekyul, na kung saan ay natural na, siyempre, ito ay ang tunay na amino acids sumali sa pamamagitan ng peptide Bonds, at wala ng iba pa. Iyon ay, ang polypeptide linear na kaayusan. Sa partikular na istraktura ng protina ng ganitong uri - sa na ang kumbinasyon ng mga acids ay napakahalaga para sa pagpapatupad ng isang function ng protina Molekyul. Salamat sa mga tampok na ito ay posible hindi lamang upang makilala ang mga peptide ngunit din upang mahulaan ang mga katangian at papel na ginagampanan ng isang ganap na bagong, bilang pa undiscovered. Mga halimbawa ng mga peptides pagkakaroon ng likas na primary istraktura, - insulin, pepsin, chymotrypsin, at iba pa.

secondary conformation

Istraktura at mga katangian ng mga protina sa kategoryang ito nag-iiba medyo. Tulad ng isang istraktura ay maaaring binuo sa una sa uri o kapag subjected sa pangunahing haydrolisis matibay, temperatura o iba pang mga kondisyon.

conformation ito ay may tatlong varieties:

1. Makinis, regular, stereoregular coils constructed mula sa amino acid residues na ay baluktot sa paligid ng axis core connection. Tanging gaganapin sama-sama sa pamamagitan ng Bonds hydrogen nagaganap sa pagitan oxygen pangkat ng isa peptide at ang iba pang hydrogen. Na pinagkakalooban ng istraktura ay tama dahil sa ang katunayan na ang mga liko pantay-pantay paulit-ulit na bawat 4 na antas. Tulad ng isang istraktura ay maaaring maging parehong kaliwang kamay at pravozakruchennoy. Ngunit sa karamihan ng mga kilala protina dextrorotatory isomer predominates. Ang nasabing conformation ay tinatawag na alpha-istruktura.
2. Ang komposisyon at istraktura ng ang mga sumusunod na uri ng protina ay naiiba mula sa nakaraang isa sa na ang hydrogen bono ay hindi nabuo sa pagitan ng mga kaagapay sa isang bahagi ng ang natitirang bahagi ng Molekyul at sa pagitan ng malaki-laking inalis, kung saan sa isang sapat na malaking distansya. Para sa kadahilanang ito, ang buong istraktura ay nagiging mas undulating, convoluted ahas polypeptide chain. May isang tampok na dapat ay protina. Ang istraktura ng amino acids sa mga sanga ay dapat na bilang maikling hangga't na ng glycine o alanine, halimbawa. Ang uri ng pangalawang conformation ay tinatawag na beta-sheet para sa kanilang kakayahan upang magkadikit kung ang pagbuo ng pangkalahatang istraktura.
3. Kabilang sa ikatlong uri ng istraktura ng protina bilang ang biology Tinutukoy complex raznorazbrosannye, unordered fragment walang stereoregularity at magagawang upang baguhin ang istraktura sa ilalim ng impluwensiya ng mga panlabas na mga kondisyon.

Mga halimbawa ng mga protina sa pagkakaroon ng pangalawang istraktura ng kalikasan, ito ay hindi nahayag.

tertiary edukasyon

Ito ay isang medyo kumplikadong tulad, pagkakaroon ng pangalan na "mabilog na bagay". Ano ang isang protina? Ang istraktura ng mga ito ay batay sa ang pangalawang istraktura, ngunit nagdagdag ng bagong mga uri ng mga pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga atoms ng mga grupo at ang buong Molekyul folds tulad ng, guided kaya upang matiyak na ang hydrophilic grupo ay nai-direct sa globules at hydrophobic - out.

Ito ay nagpapaliwanag kung ang singil ng protina Molekyul sa tubig koloidal solusyon. Ano ang mga uri ng mga pakikipag-ugnayan ay doon?

1. Hydrogen bonds - ay hindi magbabago sa pagitan ng parehong mga bahagi tulad ng sa pangalawang istraktura.
2. Ang hydrophobic (hydrophilic) pakikipag-ugnayan - lumabas dahil kapag dissolved sa tubig polypeptide.
3. Ionic akit - raznozaryazhennymi nabuo sa pagitan ng amino acid residues (radikal) grupo.
4. Covalent mga pakikipag-ugnayan - ay maaaring nabuo sa pagitan ng mga tiyak na acidic site - cysteine molecule, o sa halip, ang kanilang mga buntot.

Kaya, ang komposisyon at istraktura ng mga protina pagkakaroon ng isang tersiyaryo istraktura ay maaaring inilarawan bilang isang lilis sa globules polypeptide chain, napananatili at stabilizing kanyang conformation dahil sa iba't ibang mga uri ng mga pakikipag-ugnayan ng kemikal. Mga halimbawa ng naturang mga peptides: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alpha-keratin, sutla fibroin, at iba pa.

Ang quaternary istraktura

Ito ay isa sa mga pinaka-mahirap ng globules, aling form protina. Ang istraktura at pag-andar ng mga protina ng naturang plano ay masyadong maraming nalalaman at tiyak.

Ano ito tulad? Ito ay isang ilang (kung minsan ay dose-dosenang) ng malaki at maliit na polypeptide chain, na kung saan ay binuo nang nakapag-iisa ng bawat isa. Ngunit pagkatapos, dahil sa ang parehong mga pakikipag-ugnayan na aming isinasaalang-alang para sa tersiyaryo istraktura ng mga peptides ay baluktot at intertwined. Kaya nakuha complex conformational globules na maaaring maglaman ng metal atom, at lipid grupo, at karbohidrat. Mga halimbawa ng mga naturang mga protina: DNA polymerase, tabako virus sobre protina, pula ng dugo, at iba pa.

Lahat ng peptide istruktura namin napag-usapan ay may sariling paraan ng pagkakakilanlan sa laboratoryo, batay sa kasalukuyang mga posibilidad ng paggamit ng chromatography, centrifugation, elektron at optical mikroskopya at mataas na computer na teknolohiya.

mga pag-andar

Ang istraktura at pag-andar ng mga protina ay may malapit na sang-ayon sa bawat isa. Iyon ay, ang bawat peptide ay gumaganap ng isang papel na iyon ay natatangi at tiyak. Mayroon ding mga taong ay magagawang upang maisagawa sa isang buhay na cell, ang ilang mga makabuluhang mga transaksyon. Ngunit maaari itong summarized tulad ng upang ipahayag ang mga pangunahing function ng mga molecule ng protina sa katawan ng pamumuhay na tao'y:

1. Ang pagbibigay ng trapiko. Celled organismo o organelles, o ilang mga uri ng mga cell ay kaya ng kilusan, cut, paggalaw. protina na ito ay ibinigay, na bumubuo ng bahagi ng kanilang mga istraktura ng motor patakaran ng pamahalaan: mga pilikmata, flagella, cytoplasmic lamad. Kung makipag-usap namin tungkol sa kawalan ng kakayahan upang pag-aalis ng mga cell, ang mga protina ay maaaring mag-ambag sa kanilang mga pagbabawas (myosin ng kalamnan).
2. Nutritional o backup function. Ito ay isang akumulasyon ng protina molecule sa oocytes, mga embryo at halaman buto para sa karagdagang pagpuno nawawala nutrients. Sa cleavage ng peptides makabuo ng amino acids at biologically aktibong sangkap, na kung saan ay kinakailangan para sa normal na pag-unlad ng buhay na organismo.
3. Ang enerhiya na pag-andar. Bukod sa carbohydrates Pinipilit ang katawan ay maaaring gumawa at protina. Sa pagkabulok ng 1 g ng peptide inilabas 17.6 kJ kapaki-pakinabang na enerhiya sa anyo ng adenosine triphosphate (ATP), na ginugol sa mga mahahalagang proseso.
4. Signal at pangkontrol na function. Ito ay binubuo sa paggampan ng maingat na pagsubaybay ng patuloy na proseso at ang pagpapadala ng mga signal mula sa cell sa tissue, mula sa mga ito sa mga awtoridad, mula sa pinakabagong sa system at iba pa. Ang isang tipikal na halimbawa ay ang insulin, na kung saan ay mahigpit na talaan ng bilang ng asukal sa dugo.
5. Receptor function. Ito ay nakakamit sa pamamagitan ng pagbabago ang tulad ng peptide na may isang gilid ng lamad at nakakaengganyo ang kabilang dulo ng restructuring. Kapag nangyari ito at ang signal transmission at ang impormasyon na kinakailangan. Karamihan ng mga protina ay naka-embed sa cytoplasmic lamad ng mga cell at magsagawa ng isang mahigpit na kontrol sa lahat ng mga materyal passing therethrough. Gayundin ito ay alertuhan ka sa mga kemikal at pisikal na mga pagbabago sa kapaligiran.
6. Transport pag-andar ng mga peptides. Ito ay isinasagawa feed protina at transporter protina. Ang kanilang ginagampanan ay halata na - transporting kanais-nais na mga molecule sa mga site na may isang mababang konsentrasyon ng ang mataas na bahagi. Ang isang tipikal na halimbawa ay ang transportasyon ng oxygen at carbon dioxide mula sa mga bahagi ng katawan at tisyu ng protina na hemoglobin. Sila rin nakamit ang paghahatid ng mga compounds na may isang mababang molekular timbang sa pamamagitan ng lamad sa cell.
7. Istraktura function. Isa sa mga pinaka-mahalaga sa mga taong magsagawa ng protina. Ang istraktura ng mga cell at ang kanilang mga organelles ay ibinigay peptides. Ang mga ito ay katulad ng mga frame tukuyin ang hugis at istraktura. Bilang karagdagan, sila din sumusuporta rito, at baguhin kung kinakailangan. Samakatuwid, para sa paglago at pag-unlad ng lahat ng buhay na organismo mahahalagang protina sa diyeta. Ang ganitong mga peptides ay kinabibilangan ng elastin, tubulin, collagen, actin, at iba pang keratin.
8. Ang catalytic function. Ang kanyang pagsasagawa ng enzymes. Marami at iba-iba, sila mapabilis ang lahat ng mga kemikal at biochemical reaksyon sa katawan. Kung wala ang kanilang paglahok, ordinaryong mansanas sa tiyan ko ma digest lamang para sa dalawang araw, ito ay malamang na yumuko sa parehong oras. Sa ilalim ng pagkilos ng catalase, peroxidase at iba pang mga enzymes, ang prosesong ito ay tumatagal ng lugar sa dalawang oras. Sa pangkalahatan, ito ay salamat sa papel, protina anabolism at catabolism ay isinasagawa, iyon ay, plastic at enerhiya metabolismo.

Ang papel na proteksiyon

Mayroong ilang mga uri ng mga pagbabanta, mula sa kung saan protina ay dinisenyo upang protektahan ang katawan.

Una, kemikal na pag-atake traumatiko reagents, mga gas molecules, sangkap iba't ibang spectrum ng mga pagkilos. Peptides ay magagawang makipag-ugnayan sa kanila sa isang chemical reaction, nagko-convert sa isang hindi nakakapinsala na form o lamang neutralizing.

Pangalawa, ang pisikal na banta mula sa mga sugat - kung ang protina fibrinogen sa oras ay hindi transformed sa fibrin sa site ng pinsala, ang dugo ay hindi mamuo, at samakatuwid ay ibinigay ang pagbara ay magaganap. Pagkatapos, sa laban, kailangan nito plasmin peptide na may kakayahang sinipsip namuong at ibalik ang patensiya ng daluyan.

Sa ikatlo, ang banta ng kaligtasan sa sakit. Istraktura at halaga ng mga protina na bumubuo sa immune panlaban, ikaw ay lubos na mahalaga. Antibodies, immunoglobulins, interferon - ay ang lahat ng mahalaga at makabuluhang mga elemento ng lymphatic at immune system. Anumang mga banyagang particle, malisyosong Molekyul, patay na mga cell o isang bahagi ng buong istraktura ay subjected sa isang agarang imbestigasyon sa pamamagitan ng peptide compound. Iyon ay kung bakit ang isang tao ay maaaring magmay-ari, nang walang tulong ng mga gamot araw-araw upang maprotektahan ang kanilang sarili mula sa impeksyon at simpleng virus.

pisikal na katangian

Ang istraktura ng mga cell protina ay tunay tiyak at depende sa function. Ngunit ang pisikal na katangian ng mga peptides ay katulad at maaaring mabawasan ng mga sumusunod na katangian.

1. Timbang molecule - upang 1000000 Daltons.
2. Sa may tubig solusyon bumubuo sa koloidal system. May istraktura acquires singilin ang may kakayahang mag-iba depende sa ang kaasiman ng medium.
3. Kapag napakita sa maligasgas kondisyon (radiation, acid o alkalina, temperatura, atbp) ay magagawang upang ilipat sa iba pang mga antas conformations, hal magbago ng mga katangiang katutubo. Ang proseso sa 90% ng mga kaso hindi maibabalik. Gayunpaman, mayroong isang reverse shift - renaturation.

Ang mga pangunahing katangian ng pisikal na mga katangian ng ang peptides.